FENÓMENOS Y PROCESOS Fenómenos Químicos [G02] Fenómenos Químicos Fenómenos Bioquímicos [G02.111] Fenómenos Bioquímicos Estructura Molecular [G02.111.570] Estructura Molecular Conformación Molecular [G02.111.570.820] Conformación Molecular Conformación Proteica [G02.111.570.820.709] Conformación Proteica Elementos Estructurales de las Proteínas [G02.111.570.820.709.275] Elementos Estructurales de las Proteínas Secuencias de Aminoácidos [G02.111.570.820.709.275.500] Secuencias de Aminoácidos Repetición de Anquirina [G02.111.570.820.709.275.500.030] Repetición de Anquirina Secuencias AT-Hook [G02.111.570.820.709.275.500.050] Secuencias AT-Hook Motivos Nodales de Cisteina [G02.111.570.820.709.275.500.127] Motivos Nodales de Cisteina Secuencias F-Box [G02.111.570.820.709.275.500.205] Secuencias F-Box Secuencias Hélice-Asa-Hélice [G02.111.570.820.709.275.500.360] Secuencias Hélice-Asa-Hélice Motivo de Activación del Inmunorreceptor Basado en Tirosina [G02.111.570.820.709.275.500.440] Motivo de Activación del Inmunorreceptor Basado en Tirosina Motivo de Inhibición del Inmunorreceptor Basado en Tirosina [G02.111.570.820.709.275.500.480] Motivo de Inhibición del Inmunorreceptor Basado en Tirosina Motivos Kazal [G02.111.570.820.709.275.500.490] Motivos Kazal Secuencia Kelch [G02.111.570.820.709.275.500.500] Secuencia Kelch Leucina Zippers [G02.111.570.820.709.275.500.520] Leucina Zippers Motivo de Unión a Poli-ADP-Ribosa [G02.111.570.820.709.275.500.695] Motivo de Unión a Poli-ADP-Ribosa Motivos de Unión al ARN [G02.111.570.820.709.275.500.869] Motivos de Unión al ARN Motivo alfa Estéril [G02.111.570.820.709.275.500.898] Motivo alfa Estéril Dominio AAA [G02.111.570.820.709.275.500.913] Dominio AAA Repeticiones de Tetratricopéptidos [G02.111.570.820.709.275.500.920] Repeticiones de Tetratricopéptidos Repeticiones WD40 [G02.111.570.820.709.275.500.927] Repeticiones WD40 Dedos de Zinc [G02.111.570.820.709.275.500.985] Dedos de Zinc Dedos de Zinc CYS2-HIS2 [G02.111.570.820.709.275.500.985.250] Dedos de Zinc CYS2-HIS2 Dominios MYND [G02.111.570.820.709.275.500.985.375] Dominios MYND Dedos de Zinc PHD [G02.111.570.820.709.275.500.985.438] Dedos de Zinc PHD Dominios RING Finger [G02.111.570.820.709.275.500.985.500] Dominios RING Finger

Dedos de Zinc - Concepto preferido

UI del concepto	M0024968
Nota de alcance	Motivos de las proteínas que se unen al ADN y al ARN cuyos aminoácidos se pliegan en una sola unidad estructural alrededor de un átomo de zinc. En el dedo de zinc clásico, un átomo de zinc se encuentra unido a dos cisteínas y dos histidinas. Entre las cisteínas y las histidinas hay 12 residuos que forman una yema de dedo que se une al ADN. Por variaciones en la composición de las secuencias de la yema de dedo y el número y espaciado de las repeticiones en tándem del motivo, los dedos de zinc pueden formar un gran número de sitios específicos de unión con diferente secuencia.
Término preferido	Dedos de Zinc
Término(s) alternativo(s)	Dedos de Cinc

Dominios de Unión a ADN Dedos de Zinc - Más estrecho

UI del concepto	M000631471
Término preferido	Dominios de Unión a ADN Dedos de Zinc
Término(s) alternativo(s)	Dominios de unión a ADN Dedo Cinc