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Descriptor en español: ATPasas Tipo P
Descriptor ATPasas tipo P
Término(s) alternativo(s) ATPasa E1-E2
ATPasa de tipo P
ATPasa tipo P
ATPasas E1-E2
ATPasas de tipo fosforilación
ATPasas tipo fosforilación
adenosina trifosfatasas tipo P
adenosina trifosfatasas tipo fosforilación
adenosina-trifosfatasa de tipo P
adenosina-trifosfatasas de tipo P
adenosina-trifosfatasas de tipo fosforilación
trifosfatasas de adenosina tipo P
Nota de alcance: Familia muy conservada de ATPasas que facilitan el transporte de lípidos y cationes a través de la membrana plasmática. Estructuralmente son HÉLICES ALFA elongadas que constituyen cinco dominios funcionales concretos: tres dominios citoplasmáticos, A, N y P, que contienen los sitios catalíticos, y dos dominios transmembranarios. El dominio N fosforila el dominio P en un residuo ASPARTATO invariable que, a su vez, es desfosforilado por el dominio A. Los ciclos de fosforilación y desfosforilación conducen a cambios conformacionales de la proteína entre dos estados (E1 y E2), lo que permite el acceso del sustrato al otro lado de la membrana.
Descriptor en inglés: P-type ATPases
Descriptor en portugués: ATPases do Tipo-P
Descriptor en francés: P-type ATPases
Término(s) alternativo(s): ATPasa E1-E2
ATPasa Tipo P
ATPasas E1-E2
ATPasas Tipo Fosforilación
Adenosina Trifosfatasa Tipo P
Adenosina Trifosfatasas Tipo Fosforilación
Adenosina Trifosfatasas Tipo P
Trifosfatasas de Adenosina Tipo-P
Código(s) jeráquico(s): D08.811.277.040.025.314
D12.776.157.530.813
D12.776.543.585.813
Identificador Único RDF: https://id.nlm.nih.gov/mesh/D000073779
Nota de alcance: Familia altamente conservada de ATPasas que facilitan el transporte de lípidos y cationes a través de la membrana plasmática. Estructuralmente son ALFA-HÉLICES alargadas que constituyen cinco dominios funcionalmente distintos: tres dominios citoplásmicos A, N y P que contienen los sitios catalíticos y dos dominios transmembrana. El dominio N fosforila el dominio P en un residuo ASPARTATO invariable que, a su vez, es desfosforilado por el dominio A. Los ciclos de fosforilación y desfosforilación conducen a cambios conformacionales de la proteína entre dos estados (E1 y E2), lo que permite el acceso del sustrato al otro lado de la membrana.
Calificadores permitidos: AD administración & dosificación
AE efectos adversos
AI antagonistas & inhibidores
AN análisis
BI biosíntesis
BL sangre
CF líquido cefalorraquídeo
CH química
CL clasificación
CS síntesis química
DE efectos de los fármacos
DF deficiencia
EC economía
GE genética
HI historia
IM inmunología
IP aislamiento & purificación
ME metabolismo
PD farmacología
PH fisiología
PK farmacocinética
PO envenenamiento
RE efectos de la radiación
SD provisión & distribución
ST normas
TO toxicidad
TU uso terapéutico
UL ultraestructura
UR orina
Número de registro: EC 3.6.3.-
Identificador de DeCS: 56997
ID del Descriptor: D000073779
Documentos indizados en la Biblioteca Virtual de Salud (BVS): Haga clic aquí para acceder a los documentos de la BVS
Fecha de establecimiento: 01/01/2018
Fecha de entrada: 11/07/2017
Fecha de revisión: 27/05/2020
ATPasas Tipo P - Concepto preferido
UI del concepto M000623906
Nota de alcance Familia altamente conservada de ATPasas que facilitan el transporte de lípidos y cationes a través de la membrana plasmática. Estructuralmente son ALFA-HÉLICES alargadas que constituyen cinco dominios funcionalmente distintos: tres dominios citoplásmicos A, N y P que contienen los sitios catalíticos y dos dominios transmembrana. El dominio N fosforila el dominio P en un residuo ASPARTATO invariable que, a su vez, es desfosforilado por el dominio A. Los ciclos de fosforilación y desfosforilación conducen a cambios conformacionales de la proteína entre dos estados (E1 y E2), lo que permite el acceso del sustrato al otro lado de la membrana.
Término preferido ATPasas Tipo P
Término(s) alternativo(s) ATPasa E1-E2
ATPasa Tipo P
ATPasas E1-E2
ATPasas Tipo Fosforilación
Adenosina Trifosfatasa Tipo P
Adenosina Trifosfatasas Tipo Fosforilación
Adenosina Trifosfatasas Tipo P
Trifosfatasas de Adenosina Tipo-P



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