Búsqueda
Descriptor en español: Dominios PR-SET
Descriptor dominios PR-SET
Término(s) alternativo(s) dominio PR
dominio PR-SET
dominio SET
dominios PR
dominios SET
Nota de alcance: Dominios de proteínas altamente conservados de unos 130 a 140 aminoácidos. El dominio SET se identificó por primera vez en las proteínas de Drosophila (S)u(var)3-9, (E)nhancer-of-zeste y (T)rithorax y se encuentra también en otras proteínas con diversas funciones como la histona-lisina N-metiltransferasa. Constan de LÁMINAS BETA intercaladas entre bucles y giros que resultan en una forma de "L". Los motivos más conservados son un tramo en el extremo C-terminal que contiene un residuo de tirosina estrictamente conservado y un bucle adyacente por el que pasa el segmento C-terminal formando un "nudo". Estos motivos, y especialmente el residuo de tirosina, son esenciales para la unión y catálisis de la S-ADENOSILMETIONINA. El dominio PR tiene una alta homología con la región catalítica del dominio SET y se encuentra en el extremo N-terminal de las proteínas PRDM como la PROTEÍNA PRDM1.
Descriptor en inglés: PR-SET Domains
Descriptor en portugués: Domínios PR-SET
Descriptor en francés: Domaines PR-SET
Término(s) alternativo(s): Dominio PR
Dominio PR-SET
Dominio SET
Dominios PR
Dominios PR SET
Dominios SET
Código(s) jeráquico(s): G02.111.570.820.709.275.750.477
Identificador Único RDF: https://id.nlm.nih.gov/mesh/D000074463
Nota de alcance: Dominios proteicos altamente conservados de aproximadamente 130 a 140 aminoácidos. El dominio SET se identificó por primera vez en las proteínas de Drosophila (S)u(var)3-9, (E)nhancer-de-zeste y (T)rithorax y se produce en otras proteínas con una variedad de funciones, incluida la histona-lisina N -metiltransferasas. Estructuralmente, consiste en LÁMINAS BETA intercaladas entre bucles y giros que dan como resultado una forma de "L". Los motivos más conservados son un tramo en el terminal C que contiene un residuo de tirosina estrictamente conservado y un bucle adyacente al que pasa el segmento C-terminal para formar un "nudo". Estos motivos y especialmente el residuo de tirosina son esenciales para la unión y la catálisis de la S-ADENOSILMETIONINA. El dominio PR tiene una alta homología con la región catalítica del dominio SET y se produce en el extremo N de las proteínas PRDM tales como la PROTEÍNA PRDM1.
Calificadores permitidos: DE efectos de los fármacos
GE genética
IM inmunología
PH fisiología
RE efectos de la radiación
Identificador de DeCS: 57255
ID del Descriptor: D000074463
Documentos indizados en la Biblioteca Virtual de Salud (BVS): Haga clic aquí para acceder a los documentos de la BVS
Fecha de establecimiento: 01/01/2018
Fecha de entrada: 11/07/2017
Fecha de revisión: 05/04/2017
Dominios PR-SET - Concepto preferido
UI del concepto M000626718
Nota de alcance Dominios proteicos altamente conservados de aproximadamente 130 a 140 aminoácidos. El dominio SET se identificó por primera vez en las proteínas de Drosophila (S)u(var)3-9, (E)nhancer-de-zeste y (T)rithorax y se produce en otras proteínas con una variedad de funciones, incluida la histona-lisina N -metiltransferasas. Estructuralmente, consiste en LÁMINAS BETA intercaladas entre bucles y giros que dan como resultado una forma de "L". Los motivos más conservados son un tramo en el terminal C que contiene un residuo de tirosina estrictamente conservado y un bucle adyacente al que pasa el segmento C-terminal para formar un "nudo". Estos motivos y especialmente el residuo de tirosina son esenciales para la unión y la catálisis de la S-ADENOSILMETIONINA. El dominio PR tiene una alta homología con la región catalítica del dominio SET y se produce en el extremo N de las proteínas PRDM tales como la PROTEÍNA PRDM1.
Término preferido Dominios PR-SET
Término(s) alternativo(s) Dominio PR-SET
Dominios PR SET
Dominio SET - Más estrecho
UI del concepto M000626719
Término preferido Dominio SET
Término(s) alternativo(s) Dominios SET
Dominio PR - Más estrecho
UI del concepto M000626720
Término preferido Dominio PR
Término(s) alternativo(s) Dominios PR



Queremos sus comentarios sobre el nuevo sitio web de DeCS / MeSH

Lo invitamos a completar una encuesta que no tomará más de 3 minutos.


Ir a la encuesta