Pesquisa
Descritor em português: Domínios PR-SET
Descritor em inglês: PR-SET Domains
Descritor em espanhol: Dominios PR-SET
Descritor dominios PR-SET
Termo(s) alternativo(s) dominio PR
dominio PR-SET
dominio SET
dominios PR
dominios SET
Nota de escopo: Dominios de proteínas altamente conservados de unos 130 a 140 aminoácidos. El dominio SET se identificó por primera vez en las proteínas de Drosophila (S)u(var)3-9, (E)nhancer-of-zeste y (T)rithorax y se encuentra también en otras proteínas con diversas funciones como la histona-lisina N-metiltransferasa. Constan de LÁMINAS BETA intercaladas entre bucles y giros que resultan en una forma de "L". Los motivos más conservados son un tramo en el extremo C-terminal que contiene un residuo de tirosina estrictamente conservado y un bucle adyacente por el que pasa el segmento C-terminal formando un "nudo". Estos motivos, y especialmente el residuo de tirosina, son esenciales para la unión y catálisis de la S-ADENOSILMETIONINA. El dominio PR tiene una alta homología con la región catalítica del dominio SET y se encuentra en el extremo N-terminal de las proteínas PRDM como la PROTEÍNA PRDM1.
Descritor em francês: Domaines PR-SET
Termo(s) alternativo(s): Dominio PR
Dominio PR-SET
Dominio SET
Dominios PR
Dominios PR SET
Dominios SET
Código(s) hierárquico(s): G02.111.570.820.709.275.750.477
Identificador Único RDF: https://id.nlm.nih.gov/mesh/D000074463
Nota de escopo: Dominios proteicos altamente conservados de aproximadamente 130 a 140 aminoácidos. El dominio SET se identificó por primera vez en las proteínas de Drosophila (S)u(var)3-9, (E)nhancer-de-zeste y (T)rithorax y se produce en otras proteínas con una variedad de funciones, incluida la histona-lisina N -metiltransferasas. Estructuralmente, consiste en LÁMINAS BETA intercaladas entre bucles y giros que dan como resultado una forma de "L". Los motivos más conservados son un tramo en el terminal C que contiene un residuo de tirosina estrictamente conservado y un bucle adyacente al que pasa el segmento C-terminal para formar un "nudo". Estos motivos y especialmente el residuo de tirosina son esenciales para la unión y la catálisis de la S-ADENOSILMETIONINA. El dominio PR tiene una alta homología con la región catalítica del dominio SET y se produce en el extremo N de las proteínas PRDM tales como la PROTEÍNA PRDM1.
Qualificadores permitidos: DE efectos de los fármacos
GE genética
IM inmunología
PH fisiología
RE efectos de la radiación
Identificador DeCS: 57255
ID do descritor: D000074463
Documentos indexados na Biblioteca Virtual em Saúde (BVS): Clique aqui para acessar os documentos da BVS
Data de estabelecimento: 01/01/2018
Data de entrada: 11/07/2017
Data de revisão: 05/04/2017
Dominios PR-SET - Conceito preferido
Identificador do conceito M000626718
Nota de escopo Dominios proteicos altamente conservados de aproximadamente 130 a 140 aminoácidos. El dominio SET se identificó por primera vez en las proteínas de Drosophila (S)u(var)3-9, (E)nhancer-de-zeste y (T)rithorax y se produce en otras proteínas con una variedad de funciones, incluida la histona-lisina N -metiltransferasas. Estructuralmente, consiste en LÁMINAS BETA intercaladas entre bucles y giros que dan como resultado una forma de "L". Los motivos más conservados son un tramo en el terminal C que contiene un residuo de tirosina estrictamente conservado y un bucle adyacente al que pasa el segmento C-terminal para formar un "nudo". Estos motivos y especialmente el residuo de tirosina son esenciales para la unión y la catálisis de la S-ADENOSILMETIONINA. El dominio PR tiene una alta homología con la región catalítica del dominio SET y se produce en el extremo N de las proteínas PRDM tales como la PROTEÍNA PRDM1.
Termo preferido Dominios PR-SET
Termo(s) alternativo(s) Dominio PR-SET
Dominios PR SET
Dominio SET - Mais específico
Identificador do conceito M000626719
Termo preferido Dominio SET
Termo(s) alternativo(s) Dominios SET
Dominio PR - Mais específico
Identificador do conceito M000626720
Termo preferido Dominio PR
Termo(s) alternativo(s) Dominios PR



Queremos a sua opinião sobre o novo sitio web do DeCS/MeSH

Convidamos-lhe a responder a uma pesquisa que não levará mais que 3 minutos

Ir para pesquisa